生成物と結合する。 酵素の活性中心とよく似た構造をもつ。 酵素のKm値を見かけ上増加させる。 阻害は不可逆的である。 最大反応速度を低下させる。

ノイラミニダーゼ阻害剤 ーーー インフルエンザ感染抑制 アンギオテンシン変換酵素阻害剤 ーーー 解熱鎮痛 モノアミン酸化酵素阻害剤 ーーー 高脂血症 環状ヌクレオチドホスホジエステラーゼ阻害剤 ーーー 抗うつ薬 HMG-CoA還元酵素阻害剤 ーーー エイズ治療…

Ｘ軸の単位はmole/Literである。 Ｙ軸との交点はKm値を示す。 傾きは反応速度を示す。 阻害剤の作用により傾きが小さくなる。 酵素量の増加はＹ切片を減少させる。

反応開始直後のごく短い時間である。 基質濃度がほぼKmとなる。 酵素基質複合体濃度が一定となる。 反応速度は増加し続ける。 基質濃度が一定に保たれる。

酵素濃度が低いほど高まる。 Km値よりはるかに低い基質濃度では、基質の濃度変化に影響されない。 温度にほとんど影響されない。 生成物の濃度に比例する。 阻害剤によって低下する。

酵素定量の手段 酵素の一次構造 酵素の基質特異性 ある基質に対するKm値 代謝経路における酵素の役割

ミカエリス(Michaelis)定数(Km)は、反応速度が最大値(Vmax)の半分となるときの酵素濃度である。 酵素に競合的阻害剤を加えても、Michaelis定数(Km)は阻害剤非存在下と変わらない。 Michaelis定数(Km)が大きいほど、酵素と基質の親和性が低い。 Michaelis-Men…